Obwohl sie sich in Bezug auf ihre Physiologie, ihren Lebensraum und ihre Ernährungsbedürfnisse grundlegend unterscheiden, sind Pflanzen und Tiere mit einem gemeinsamen existenziellen Problem konfrontiert: Wie können sie sich angesichts der ständigen Exposition gegenüber schädlichen Mikroorganismen in Sicherheit bringen? Immer mehr Beweise deuten darauf hin, dass Pflanzen und Tiere unabhängig voneinander ähnliche Rezeptoren entwickelt haben, die Erregermoleküle wahrnehmen und entsprechende angeborene Immunreaktionen in Gang setzen. Nun hat der Seniorautor Takaki Maekawa von der Uni Köln zusammen mit den Co-Erstautoren Lisa K. Mahdi, Menghang Huang, Xiaoxiao Zhang und Kollegen in einer soeben in der Zeitschrift Cell Host & Microbe veröffentlichten Studie entdeckt, dass Pflanzen eine Familie von Proteinen entwickelt haben, die eine verblüffende Ähnlichkeit mit Proteinen aufweisen, die als MLKLs (mixed lineage kinase domain-like proteins) bezeichnet werden und bei Wirbeltieren als Teil der Immunantwort den Zelltod auslösen. Bei der Aufdeckung und Charakterisierung einer wichtigen neuen Familie von pflanzlichen Immunproteinen liefert die Studie der Autoren, die in Zusammenarbeit mit den MPIPZ-Forscherkollegen Paul Schulze-Lefert, Jane Parker und Jijie Chai von der Uni Köln durchgeführt wurde, faszinierende neue Erkenntnisse darüber, wie Pflanzen sich vor mikrobiellen Eindringlingen schützen.
Der regulierte Zelltod geht bei Pflanzen, Tieren und Pilzen oft mit einer Immunität gegen Infektionen einher. Eine weit verbreitete Theorie besagt, dass hochgradig lokalisierte Zelltodreaktionen dazu dienen, die Ausbreitung der Infektion strikt zu begrenzen. Obwohl sie sich aus unterschiedlichen Ursprüngen entwickelt hat, scheint diese gemeinsame Reaktion nach einem sehr ähnlichen Muster abzulaufen: Viele Proteine, die in verschiedenen Lebensbereichen am Zelltod beteiligt sind, enthalten eine so genannte HeLo-Domäne, eine aus vier Helices bestehende Bündelstruktur, die Resistenz und Zelltod verursacht, indem sie die Integrität der Zellmembranen stört oder Ionenkanäle bildet.
Ausgehend von den Ähnlichkeiten zwischen tierischen und pflanzlichen Immunsystemen und der Schlüsselrolle, die HeLo-Domänen beim Zelltod spielen, stellte Maekawa die Hypothese auf, dass Pflanzen auch andere Proteine mit HeLo-Domänen enthalten könnten. Mit Hilfe der Bioinformatik und Strukturanalyse entdeckten er und sein Team eine neue Familie von Proteinen mit HeLo-Domänen, die bei verschiedenen Pflanzenarten weit verbreitet sind, was darauf hindeutet, dass sie für die Pflanzenphysiologie wichtig sind.
Maekawa bezeichnete die Proteine als pflanzliche MLKLs, und für weitere Studien konzentrierte er sich auf MLKLs, die in der Modellpflanze Arabidopsis thaliana exprimiert werden. Er und sein Team isolierten MLKL-Proteine aus A. thaliana und stellten fest, dass pflanzliche MLKLs die gleiche allgemeine Proteinarchitektur wie ihre Wirbeltier-Pendants besitzen und sich auch zu tetrameren, wahrscheinlich autoinhibierten Strukturen zusammensetzen, wenn sie nicht aktiv sind. Wichtig ist, dass pflanzliche MLKLs auch eine Rolle bei der Immunität spielen, da Pflanzen, in denen die Gene, die für diese Proteine kodieren, mutiert und daher nicht funktionsfähig waren, anfällig für Infektionen durch Erreger waren.
Weitere Untersuchungen ergaben zusätzliche Ähnlichkeiten mit den MLKLs von Wirbeltieren: Auch pflanzliche MLKLs werden als Teil ihrer Funktion zu den Zellmembranen transportiert und die Aktivierung dieser Proteine führt zum Zelltod. Maekawa will nun die molekularen Details aufdecken, die der Funktion der pflanzlichen MLKLs bei der Immunität zugrunde liegen: "Es wird spannend sein, genau herauszufinden, wie MLKLs bei einer Infektion mit Erregern aktiviert werden und wie diese Aktivierung in einen wirksamen Pflanzenschutz umgesetzt wird.“
Inhaltlicher Kontakt:
Dr. Takaki Maekawa
Institut für Pflanzenwissenschaften
tmaekawauni-koeln.de
Presse und Kommunikation:
Robert Hahn
+49 221 470-2396
r.hahnverw.uni-koeln.de
Publikation:
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1931312820304674